Tải bản đầy đủ

BÀI BÁO CÁO HÓA HỌC THỰC PHẨM

TRƯỜNG ĐẠI HỌC BÁCH KHOA TP HCM
KHOA KỸ THUẬT HÓA HỌC
BỘ MÔN CÔNG NGHỆ THỰC PHẨM


BÀI BÁO CÁO HÓA HỌC THỰC PHẨM
ĐỀ TÀI

MYOGLOBIN - HEMOGLOBIN

GVHD: TÔN NỮ MINH NGUYỆT

Nhóm thực hiện:
1.
2.
3.
4.

Vũ Cao Ân
Phạm Ngọc Quỳnh Trân
Nguyễn Thị Thúy Vân

Võ Thị Tường Vy

MSSV: 60700108
MSSV: 60702589
MSSV:
MSSV: 60703066

1


α globin

β globin

β globin

α globin

2


MYOGLOBIN

3


I. Cấu tạo:
Myoglobin là một protein có cấu trúc hóa học tương đối đơn giản, mỗi phân tử
myoglobin gồm một nhóm heme gắn với một chuỗi protein.
Nguyên tử Fe trong heme liên kết với 4 nguyên tử N ở trung tâm của vòng porphyrin,
tuy vậy, vẫn còn 2 phối trí tự do trên nguyên tử Fe, 2 phối trí tự do này nằm ở 2 phía
của mặt phẳng heme. Nhóm heme này nằm ở các đường nứt hay kẽ hở của phân tử
myoglobin, được bao quanh bởi các phần không phân cực trừ 2 phân tử histidine phân
cực.

4


Một trong 2 phối trí tự do của Fe được liên kết với một trong các histidine này, và còn
lại một phối trí tự do trên Fe nắm ở phía kia của vòng sẽ liên kết với oxygen. Nhóm


histidine thứ 2 ở gần bên, sẽ đóng vai trò cho các nhiệm vụ khác: nó giúp điều chỉnh
hình dạng của các khe giúp cho chỉ có các phân tử có kích thước nhỏ mới có thể chui
qua để phản ứng với nguyên tử Fe, mà nó cũng giúp cho phản ứng nghịch tức là phản
ứng phóng thích oxygen liên kết với Fe.

Cấu trúc phân tử và hóa học của myoglobin ngăn ngừa sự kết hợp với CO (carbon
monoxide) và giúp cơ tim hoạt động lâu hơn trong trường hợp trúng độc CO (vì nhân
Heme của Hemoglobin có ái lực với CO cao gấp 20.000 lần so với O2. Ngược lại
nhân Heme của Myoglobin chỉ có ái lực với CO cao gấp 200 lần so với O2).
Sự phân bố của myoglobin trong cơ thể sinh vật và giữa các loài sinh vật khác nhau đã
phản ánh chức năng sinh lý của nó : nó có nhiều nhất ở những loài động vật có khả
năng lặn lâu dưới nước (ví dụ: cá voi, cá heo, hải cẩu, v.v…) và trong mô tim, cơ của
người. Những người có khả năng nín thở và lặn lâu dưới nước có thể có nhiều
myoglobin hơn người bình thường.

5


II. Chức năng:
1.
Myoglobin có ba chức năng chính:
-

Chuyên chở dưỡng khí (từ hồng huyết cầu vào nội bào mitochondria)
Chức năng xúc tác để "vớt vát" NO (nitrogen oxide)
Dự trữ dưỡng khí cho mô thịt.

Myoglobin cũng có một chức năng gián tiếp trong trường hợp thương tổn bắp thịt.
Myoglobin thoát ra khỏi mô thịt bị thương tổn và lọc vào trong nước tiểu làm nước
tiểu có màu hồng.
Việc vận chuyển oxi trong máu nhờ hemoglobin chiếm 98% vì hemoglobin gắn với
oxi một cách lỏng lẻo vì thế oxihemoglobin dẽ dàng phân li cung cấp oxi cho các tế
bào mô. Myoglobin gắn chặt với oxi nên dùng để dự trữ oxi trong cơ.
Vì myoglobin gắn với oxy chặt hơn so với hemoglobin và chỉ giải phóng oxy ra khi
nồng độ oxy xuống rất thấp nên nó thích hợp hơn so với hemoglobin để dự trữ oxy
cho cơ thể dùng trong trường hợp cần thiết à Myoglobin có tác dụng như một kho dự
trữ oxy trong cơ à Myoglobin là sắc tố có lợi nhất trong quá trình cơ hoạt động tích
cực trong một thời gian dài, khi oxy trong máu không kịp đến các cơ.
2.
Myoglobin là chất chủ yếu tạo ra màu sắc của thịt (50 - 80% tổng số)
Hàm lượng myoglobin, trạng thái oxy hóa của nhân heme trong hemoglobin và các
chất liên kết với hemoglobin quyết định màu sắc của thịt.
Hàm lượng myoglobin trong cơ phụ thuộc vào nhiều yếu tố
-

Yếu tố nội sinh: loài, giống, loại cơ (chức năng), tuổi của động vật.
Yếu tố ngoại sinh: phương thức nuôi, thức ăn.

Trong mỗi phân tử của myoglobin, thì phân nửa phần protein giữa hai nitrogen, có một
chất globin, thì được gắn chặt với chất sắt nhị tại mối nối thứ năm, được diễn tả như
sau đây:
6


Thành phần trong thịt tươi còn sống.
Hình trên ta thấy myoglobin, cũng giống như hemoglobin, là chúng có thể nối tạm
thời và ngược lại với Oxygen, như hình trên phía trái. Trong những sinh vật sống thì
myoglobin của các bắp thịt được tồn tại được là do oxygen của máu từ hemoglobin,
mà oxygen nầy dĩ nhiên là do từ phổi cung cấp cho các tế bào ở mọi nơi cần đến.
-

Nếu con vật còn sống, thì myoglobin nhận oxygen từ phổi mang đến, thịt có màu
đỏ tươi (bright red).

-

Nếu con vật không còn thở nữa, thì việc cung cấp oxygen coi như chấm dứt và
mọi tế bào đều cạn kiệt oxygen để sống còn. Trường hợp này, myoglobin không
còn tác hợp với oxygen nữa để hợp với chất sắt (unoxygenated form with the iron)
để tạo thành Sắt nhị (ferrous state), chính chất sắt nhị nầy tạo thành thịt bò tươi
mới cắt có màu đỏ tía (purplish red) như hình trên ở giữa.

-

Nếu phần trên mặt thịt mới cắt thì bị oxy hóa (oxygenated) để làm nên
oxymyoglobin, chính chất này lại cho ta màu đỏ thịt giống như của hoa anh đào đỏ
tươi. Thế nên, sự khác biệt giữa các thành phần của màu sắc lại tùy thuộc vào:
7


hoặc là có oxy hay chẳng có oxygen. Điều đó giải thích tại sao các miếng thịt cắt
để trong tiệm chưng bày để bán thì có màu hoặc là đỏ tươi , hoặc là màu đỏ tiá
(purplish red). Do đó có cách giải thích là tại sao các lát thịt bò cắt ra, khi được
bao kín hết bằng nylon trong suốt và những lát thịt khi không được bao kín, thì có
hai màu hiện diện rõ nét: đỏ tía khi được bao kín và đỏ tươi khi không có bao kín.
-

Khi tăng cường hàm lượng oxygen cùng áp suất thêm nhiều vào thịt nghĩa là bơm
khí oxygen vào một bình trong để dễ nhìn thấy và kín, trong đó có nhiều lát thịt,
thì thành phần oxygen của thịt được giữ lại coi là tạm đủ. Bất cứ nơi nào mà tiếp
xúc với hàm lượng oxygen kém, thì hỗn hợp oxygen hemoglobin bị phân ly: chất
sắt bị oxít hoá thành sắt tam (ferric state), và đưa đến thịt có màu đỏ nâu (brownish
red) như hình trên phía bên phải.

3.
Myoglobin là một protein tế bào có trọng lượng phân tử thấp. Khi các tế bào cơ tim bị
phá hủy, nó tràn vào máu nhanh hơn tạo ra nguy cơ nhồi máu cơ tim cấp tính khác.
Ước tính có thể phát hiện được sớm hơn một giờ sau cơn nhồi máu cơ tim cấp tính
(AMI). Mức đỉnh điểm xuất hiện trong 4~8 tiếng sau cơn đau tim (AMI). Lượng
myoglobin của huyết thanh thường là 30~90ng/mll. Mức myoglobin có thể tăng đến
200ng/ml hoặc cao hơn.

HEMOGLOBIN
8


I. Cấu tạo:

9


Hemoglobin, hay haemoglobin, (viết tắt Hb) - huyết sắc tố - là một protein phức tạp
chứa phần tử sắt có khả năng thu nhập, lưu giữ và phóng thích oxygen trong cơ thể
động vật hữu nhũ và một số động vật khác.
Thuật ngữ hemoglobin là sự kết hợp của heme và globin, để cho thấy rằng mỗi đơn vị
con của hemoglobin là một protein cấu trúc hình cầu với nhóm heme (hay haem) đính
kèm; mỗi nhóm heme chứa một phân tử sắt, và nó đảm nhiệm cho việc gắn kết với
oxygen. Các loại hemoglobin chung nhất đều chứa bốn đơn vị con, mỗi đơn vị kèm
theo một nhóm heme.

II. Chức năng và tính chất:
10


1.
Vận chuyển oxy đến mô
Phản ứng giữa Hb & oxygen:
-

Sự gắn oxy – không phải phản ứng oxy hóa.
Một Hb có thể gắn 4 phân tử O2.
Sự gắn oxy đòi hỏi ít hơn 0.01 giây.
Chịu ảnh hưởng của một số chất: 2,3-DPG (2,3-Diphosphoglycerate)…

2. Kết hợp thuận nghịch với oxy tạo oxyhemoglobin:
Hb

+

(Đỏ thẫm)

O2



HbO2
(Đỏ tươi)

Sự kết hợp và phân ly giữa O2 và Hb được xác định bởi phân áp oxygen ở môi trường
chung quanh Hb.

11


Ở phổi: phân áp O2 cao → 95-98% Hb kết hợp oxy → theo máu đến mô.
Ở mô: phân áp O2 thấp (40mmHg) phản ứng xảy ra theo chiều nghịch, HbO2 phân
ly, nhả O2 cho mô.

-

→ chức năng của Hb trong hô hấp.

V

M

N

N
M

M
N

Fe

P

N
V

GLOBIN

Fe

P

N
V

N

M

P
N

N

M

M

N

N

P

V

M

M

O2

N
GLOBIN

3. Kết hợp với carbondioxyd (CO2) tạo carbonyl Hb (CO2Hb):

12


CO2: Sản phẩm chuyển hóa ở các mô → thải ra ngoài.
Máu TM: 50-60ml CO2/100ml máu
Máu ĐM: 50-53ml CO2/100ml máu.
Ở P(O2) = 40mmHg, 37oC, chỉ 2,9ml CO2 hòa tan → phải vận chuyển bằng nhiều
cách.
a) Hb kết hợp trực tiếp với CO2:

Qua nhóm NH2 tự do của Globin tạo thành HbCO2
R-NH2 +
CO2 ↔
R-NH-COOH
P/ư xảy ra → hoặc ¬ tùy thuộc PCO2.
- Ở mô: PCO2 = 46mmHg: phản ứng theo chiều thuận.
- Ở phổi: PCO2 = 36mmHg: phản ứng theo chiều nghịch.
b) Hb vận chuyển gián tiếp CO2:
CO2 thẩm thấu từ các mô vào máu:
CO2 + H2O

H2CO3 ↔ H+ + HCO3CA (carbonic anhydrase)
H+ gắn vào His (146) tận cùng chuỗi β của Hb tự do (vừa giải phóng O2) tạo Hb2H+.
→ đến phổi: H+ được giải phóng, kết hợp với HCO3- ⇒ H2CO3.
H2CO3  H2O + CO2
CA

4. Kết hợp với Oxyd carbon (CO):
Tạo carbon monoxyd Hb (HbCO) rất bền vững.
CO có ái lực với Hb gấp 200 lần so với oxy.
CO có thể đẩy O2 ra khỏi HbO2.
Hb + CO

HbCO
HbO2 + CO  HbCO + O2
Trong trường hợp ngộ độc CO: khi ngộ độc khí CO bạn sẽ có cảm giác như lúc bị
cúm, nhưng không sốt. Các triệu chứng gồm: chóng mặt, mệt mỏi, buồn nôn, đau đầu,
thở không đều.

13


5.Oxy hóa Hb tạo Methemoglobin (MetHb):
chất oxy hóa
MetHb + e(Fe+3)

Hb
(Fe2+)
nitrit, clorat,
ferricyanua…

6. Một số bệnh di truyền về hemoglobin:
Phân tử hêmôglôbin trong hồng cầu được cấu tạo từ 4 chuỗi pôlipeptit gồm hai loại
khác nhau và hem. Kết quả phân tích Hb ở các giai đoạn khác nhau của quá trình phát
triển cá thể cho thấy:mỗi giai đoạn được đặc trưng bởi 2 cặp polipeptit khác nhau:
Giai đoạn phôi lần lượt theo thời gian là Hb gowerI; Hb gowerII; Hb porlandI; giai
đoạn thai có Hbf (Hb foctal); giai đoạn trưởng có HbA và HbA2.
Gen cấu trúc mã hóa chuỗi epsilon, gamma và bêta nằm trên NST số 11, còn gen mã
hóa chuỗi zêta và anpha nằm trên NST số 16.
Người ta phát hiện hơn 100 đột biến gen liên quan đến các biến đổi của chuỗi anpha
và bêta.
Ví dụ:
Đột biến trội xảy ra ở gen mã hóa chuỗi bêta làm thay thế cặp A-T bằng cặp T-A làm
cho codon XTX mã hóa axit glutamic(ở mạch mang mã gốc) trở thành codon XAX
mã hóa valin, biến HbA(dạng bình thường) thành HbS. Valin có tính chất điện khác
với axit glutamic làm giảm khẳ năng vận chuyển ôxi của Hb. Mặt khác sự thay thế
bằng valin sẽ làm cho Hb bị khử ôxi, trở thành không hòa tan, hình thành những bó
sợi hình ống quánh đặc làm biến đổi dạng hình cầu.
Hồng cầu khuyết lưỡi liềm (hồng cầu liềm) dễ bị phân huỷ, dẫn đến thiếu máu trầm
trọng; từ đó sự tạo huyết tăng lên gấp bội, buộc tụy phải hoạt động quá mức, do đó
sưng lên. Sự biến dạng của hồng cầu làm cho nó khó lưu thông trong mạch máu dễ
gây hiện tượng tắc mạch(nghẽn mạch). Vì lí do trên người ta gọi là "Bệnh thiếu máu
hồng cầu hình liềm".
Người ta cũng phát hiện một đột biến khác làm biến đổi cấu trúc của Hb, biến HbA
thành HbC do axit glutamic được thay thế bằng lisin.
Một đột biến trội khác ở gen Hb bêta trên NST 11 gây ra bệnh thalassemiea, còn được
gọi là bệnh "thiếu máu vùng biển". Khi ở dạng đồng hợp, thường gây thiếu máu trầm
trọng ở trẻ em do làm vỡ hồng cầu, hàm lượng Hb giảm, dễ chết sớm.

14


Theo thống kê của viện huyết học và truyền máu, bệnh viện Bạch Mai, ở Việt Nam tồn
tại phổ biến là dạng dị hợp tử beta - thalassemiea thuộc thể bêta.
7. Rối loạn quá trình vận chuyển oxy:
Oxy được vận chuyển từ các phế bào đến mô bào là nhờ hệ tuần hoàn và máu, do đó
các bệnh lý của hệ tuần hoàn và máu đều làm thay đổi quá trình vận chuyển oxy.
Thiếu máu:
Thiếu máu về số lượng: Thiếu hồng cầu, thiếu hemoglobin hoặc thiếu cả hai, gặp
trong các trường hợp mất máu cấp hoặc mất máu kinh diễn: chảy máu, rong kinh, trĩ,
giun móc… trong một số trường hợp mất máu kinh diễn, tuy số lượng hồng cầu giảm
ít, nhưng lượng hemoglobin giảm nên không đủ để đảm bảo vận chuyển oxy theo nhu
cầu của cơ thể. Cứ 1g hemoglobin thì kết hợp được với 1,34ml oxy, ở người bình
thường có khoảng 14,5 g hemoglobin trong 100ml máu, do đó lượng hemoglobin giảm
thì các mô sẽ thiếu oxy.
Thiếu máu về chất lượng: Hemoglobin bất thường: HbF, HbS kết hợp với oxy kém
hơn nhiều so với HbA, mặt khác các loại hồng cầu HbF, HbS dễ vỡ nên càng thiếu
máu, thiếu oxy.
Hemoglobin biến chất vì nhiễm độc:
Nhiễm độc ôxit cacbon: ái lực kết hợp với Hb của oxid cacbon cao hơn của oxy 300
lần. Cacboxyhemoglobin (HbCO) bền vững, ít phân ly và 3600 lần kém hơn sự phân
ly của HbO2. Vì vậy chỉ cần 1% CO trong không khí thở đa làm cho 50% Hb chuyển
thành HbCO. Khi HbCO tăng lên 10% trong máu thì bắt đầu có triệu chứng nhiễm độc
và nếu tăng đến 75% thì chết nhanh chóng. Nhiễm độc oxyt cacbon nguy hiểm hơn so
với mất máu khi mà lượng hemoglobin còn lại như nhau. Đậm độ HbCO trong máu
phụ thuộc vào nồng độ oxyt cacbon trong không khí thở và thời gian tiếp xúc.
Nhiễm độc các chất khác: Bình thường Fe trong hemoglobin có hoá trị 2 mới vận
chuyển được oxy. Một số hoá chất, thuốc làm cho sắt từ hoá trị 2 chuyển thành hoá trị
3, tức là hemoglobin chuyển thành methemoglobin không vận chuyển được oxy. Khi
methemoglobin tăng lên trên 3mg% (ở người) sẽ xuất hiện xanh tím. Các thuốc và các
hoá chất đó là: clorat, nidrid, bismut, benzol. Các thuốc sufamid, sunfon cũng biến
hemoglobin thành sunfhemoglobin có tác dụng như methemoglobin.
Rối loạn tuần hoàn:
Giảm tốc độ tuần hoàn: máu bị ứ trệ gây thiếu oxy. Có thể máu bị ứ trệ cục bộ: garrot,
u chèn ép một khu vực nào đó; có thể toàn thân: suy tim, truỵ mạch, sốc.. Tốc độ tuần
hoàn giảm làm cho lượng HbO2 giảm gây thiếu oxy.
Mạch tắt giữa động mạch và tĩnh mạch: Bình thường hệ động mạch nối với hệ tĩnh
mạch thông qua lưới mao mạch. Nếu động mạch và tĩnh mạch có thông trực tiếp với
nhau không qua mao mạch thì gọi là mạch tắt (shunt). Bình thường ở phổi cũng có
mạch tắt: động mạch nuôi phổi từ động mạch chủ ngực, sau khi nuôi phổi thì về thẵng
tĩnh mạch phổi làm cho 2% máu đa sử dụng đổ vào máu mới được nhận oxy. Trong
trường hợp bệnh lý còn gặp các loại mạch tắt khác. Trong viêm phổi, do xung huyết,
15


tuần hoàn nuôi phổi tăng, nhưng máu sau khi nuôi dưỡng phổi này lại đổ về tĩnh mạch
phổi. Mặt khác, ở giai đoạn nhu mô phổi đông đặc kiểu gan hoá thì không có trao đổi
khí và máu ở đây trở về tim như là máu tĩnh mạch.
Các bệnh tim bẩm sinh: Các trường hợp thông liên thất, thông liên nhĩ, còn ống động
mạch… máu động mạch không được oxy hoá đầy đủ vì có lẫn máu tĩnh mạch, do đó
thiếu oxy cho các mô mặc dầu lúc đó phổi cung cấp đủ oxy, máu vận chuyển oxy bình
thường.

16



Tài liệu bạn tìm kiếm đã sẵn sàng tải về

Tải bản đầy đủ ngay

×